Wyniki 1-5 spośród 5 dla zapytania: authorDesc:"Anna Pudło"

Utlenianie liposomów w układzie askorbinian-żelazo(III) w obecności dipeptydów histydynowych


  W układzie modelowym liposomów określono aktywność antyoksydacyjną preparatów dipeptydów histydynowych. Proces utleniania był indukowany jonami żelaza(III) w obecności kwasu askorbinowego. Jako czynnik antyoksydacyjny zastosowano preparat karnozyny oraz preparat dipeptydów histydynowych o stężeniach dipeptydów w zawiesinie 0,25-2,5 mM. Przy stężeniu 0,25 mM dipeptydów zaobserwowano 50-proc. inhibicję tworzenia końcowych produktów utleniania wyrażonych jako poziom substancji TBARS. Całkowitą inhibicję tworzenia produktów utleniania zaobserwowano przy stężeniu 2,5 mM. Wysoka aktywność inhibująca procesy peroksydacji lipidów przy stosowanych niskich stężeniach dipeptydów histydynowych stwarza możliwość wykorzystania preparatów na skalę przemysłową. Phosphatydylcholine was oxidized at 37°C in an aq. suspension with FeCl3 and ascorbic acid in presence of carnosine and anserine to study the oxidn.-limiting effect of the histidine dipeptides by detn. of lipid hydroperoxide and malonoaldehyde contents in the reaction mixt. The addn. of 0.25 mM of carnosine effectively inhibited the oxidn. of liposomes under the expt. conditions. Właściwości antyoksydacyjne histydyny i jej pochodnych, w tym dipeptydów (m.in. karnozyny), wynikają z obecności pierścienia imi- Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Ewa Biazik*, Anna Pudło, Remigiusz Zapolski, Wiesław Kopeć, Teresa Skiba Utlenianie liposomów w układzie askorbinian-żelazo(III) w obecności dipeptydów histydynowych Oxidation of liposomes in the ascorbate-iron(III) model system in the presence of histidine dipeptides Mgr inż. Anna PUDŁO w roku 2010 ukończyła studia na Wydziale Nauk o Żywności Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Jest doktorantką Katedry Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Specjalność - biotechnologia. Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławi[...]

Zdolność preparatów dipeptydów histydynowych do wiązania żelaza w układach modelowych


  Przedstawiono alternatywną metodę oceny właściwości antyoksydacyjnych dipeptydów histydynowych, polegającą na ciągłym pomiarze potencjału badanego roztworu względem zespolonej elektrody platynowej. Wykazano dobrą powtarzalność metody oraz jej przydatność do opisu właściwości dipeptydów wyrażonych poprzez kompleksowanie metali przejściowych, inhibicję oksydacji oraz zdolność redukcji żelaza. Fe(III) ions were reduced and H2O2 odxidn. of Fe(II) ions was inhibited by addn. of L-(+)-ascorbic acid, Na2 versenate, ferrozine, carnozine or anserine to predict their antioxidant activity. Linear relationship between changes in potential of a Pt electrode and concn. of antioxidants was obsd. The pract. applicability of the expt. method was confirmed. Karnozyna (β-analyno-kap.-histydyna) i jej pochodne, głównie anseryna (β-alanylo-N-metylo-kap.-histydyna) i homokarnozyna (N-α-(4-aminobutyrylo)histydyna), są dipeptydami występującymi w relatywnie wysokim stężeniu w mięśniach szkieletowych (karnozyna) oraz w mózgu kręgowców. Obecność karnozyny decyduje o pH macierzy międzykomórkowej, transporcie jonów wapnia pomiędzy macierzą międzykomórkową a komórką oraz potencjale antyoksydacyjnym przestrzeni międzykomórkowej. Właściwości antyoksydacyjne karnozyny i jej pochodnych wyrażają się przez mechanizmy eliminacji tlenu singletowego1) i rodników hydroksylowych2) oraz przez właściwości chelatujące metali przejściowych, takich jak żelazo, miedź, nikiel i cynk. Udowodniono, że w warunkach in vitro karnozyna wykazuje funkcję ochronną względem lipidów, białek, DNA oraz względem Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Remigiusz Zapolski, Ewa Biazik*, Anna Pudło, Teresa Skiba, Wiesław Kopeć Zdolność preparatów dipeptydów histydynowych do wiązania żelaza w układach modelowych Ability of histidine dipeptide preparations to bind iron ions in model system Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrod[...]

Extraction of glycosaminoglycans and gelatin from bone raw materials containing cartilage tissue Ekstrakcja glikozaminoglikanów i żelatyny z surowców kostnych zawierających tkankę chrzęstną DOI:10.12916/przemchem.2014.506


  Porcine rib cartilage and bone residues after chicken frame deboning were hydrolyzed at 60°C for 12-48 h to recover glycosaminoglycans and gelatin. The process efficiency was expressed as the amt. of isolated chondroitin sulfate and hydroxyproline. Total recovery of chondroitin sulfates and gelatin from cartilage was achieved after 24 h of extn. with papain (concn. 8 mg/g) or with proteinase (6 mg/g). Complete recoverty of glycosaminoglycans from the bone residues was achieved after 48 h. When proteinase was used, the max. degree of collagen-to-gelatin hydrolysis was only about 60%. Badano proces termiczno-enzymatycznej ekstrakcji glikozaminoglikanów (GAG) i żelatyny z surowców ubocznych przemysłu mięsnego i drobiarskiego (śrut kostny z korpusów kurcząt, chrząstki z żeber świni). Efektywność procesu wyrażono ilością wyizolowanych siarczanów chondroityny oraz hydroksyproliny. Całkowity odzysk siarczanów chondroityny z chrząstki wieprzowej i śrutu kostnego uzyskano po 24 h ekstrakcji przy użyciu papainy w ilości 8 mg/g surowca lub proteinazy Protamex w ilości 6 mg/g. Pełna ekstrakcja GAG ze śrutu kostnego wymagała 48 h. Jeśli użyto enzymu Protamex, maksymalny stopień hydrolizy kolagenu do żelatyny wynosił tylko ok. 60%. Glikozaminoglikany (GAG) są to ujemnie naładowane liniowe heteropolisacharydy występujące w wielu tkankach zwierzęcych. Związki te są bogate w grupy siarczanowe i karboksylowe składające się z reszt N-acetylo-heksozaminy, D-glukozaminy, D-galaktozaminy lub N-siarczanowanej D-glukozoaminy oraz reszt kwasu D-glukuronowego lub D-iduronowego1). Pod względem struktury wszystkie GAG dzieli się na: kwas hialuronowy, siarczan keratanu, siarczan chondroityny i siarczan dermatanu oraz heparynę/siarczan heparyny. W zależności od typu komórek, rodzaju tkanek oraz gatunku zwierząt budowa GAG różni się ilościowo i jakościowo pod względem składu i sekwencji disacharydu2). Bogata w GAG jest tkanka chrzęstna, której główny[...]

Purification of egg yolk plasma from lipoproteins with hydrocolloids. Oczyszczanie plazmy żółtka jaja kurzego z lipoprotein przy zastosowaniu hydrokoloidów


  Egg yolk plasma was dild. with H2O (1:3) at 2°C, acidified with citric acid to pH 5.0 and centrifuged (8600 g, 30 min) to sep. aq. soln. of livetins. The soln. was treated with hydrocolloids (xanthan, dextran and kappa carrageenan) and NaCl to salt out immunoglobulin Y recovered then by dialysis (cellulose bag, permeability 2 kDa). The use of kappa carrageenan was most efficient in removal lipoproteins. Celem badań był dobór hydrokoloidów do oczyszczania plazmy żółtka jaja kurzego z lipoprotein w procesie wydzielania immunoglobuliny Y (IgY) przeznaczonej do zwiększenia odporności biernej cieląt. IgY uzyskana z jaj kurzych jest alternatywą dla immunoglobuliny G ssaków w zastosowaniach medycznych, paszowych i spożywczych. Do izolacji lipoprotein z plazmy jaja kurzego zawierającej IgY oraz z plazmy po wysoleniu IgY użyto ksantanu, karagenu i dekstranu. Najbardziej efektywne wydzielenie lipoprotein (70%) uzyskano po zastosowaniu karagenu kappa w stężeniu 0,25-1,00%. Zastosowanie ksantanu (0,05%) również doprowadziło do zmniejszenia ilości lipoprotein (ok. 30%), ale roztwór plazmy częściowo ulegał żelowaniu, co utrudniało oddzielenie osadu zawierającego lipoproteiny. Żółtko jaja kurzego jest bogatym źródłem składników biologicznie czynnych. Wśród nich zasadniczą rolę odgrywa immunoglobulina Y (IgY), która odpowiada za wywołanie odporności biernej do momentu aż zarodek samodzielnie będzie w stanie wytworzyć przeciwciała1). IgY występuje w plazmie, która jest jednym z dwóch podstawowych morfologicznych składników żółtka, drugi stanowią formy upostaciowane (granule). IgY stanowi istotną część liwetyn - frakcji białek rozpuszczalnych w wodzie występujących w plazmie obok dominujących w niej lipoprotein2). Ze względu na dużą zawartość IgY w żółtku jest ona alternatywą dla pozyskiwania immunoglobuliny G z krwi zwierząt doświadczalnych. Umożliwia to przeznaczenie IgY nie [...]

Wpływ polifosforanów na kształtowanie cech reologicznych żeli półrafinatów karagenu DOI:10.15199/62.2018.10.28


  Karageny należą do grupy liniowych, siarczanowanych polisacharydów uzyskanych z czerwonych wodorostów (Rhodophyta)1). Składają się z cząsteczek D-galaktozy i 3,6-anhydro-D-galaktozy połączonych wiązaniami B -(1->3)- lub B-(1-4)-glikozydowymi2). W zależności od liczby i położenia grup siarczanowych rozróżnia się trzy główne typy karagenów: jota (ι), kappa (κ) i lambda (λ)3). Typowy komercyjny κ-karagen zawiera 22% mas., grup siarczanowych, karagen jota 32% mas., a lambda 38% mas.1). W procesie ekstrakcji i izolacji karagenów z wodorostów stosuje się obróbkę alkaliczną w roztworze KOH. Jeśli jest ona połączona z wytrącaniem hydrokoloidu etanolem lub KCl, uzyskuje się rafinat. Jeżeli po obróbce z KOH i neutralizacji materiał jest suszony, wówczas powstaje półrafinat4). Cechą charakterystyczną roztworów karagenu jest zdolność żelowania zależna od typu karagenu i jego stężenia oraz stężenia kationów, szczególnie potasu5). Zarówno κ- jak i ι-karagen ulegają przemianie zolu w żel po ochłodzeniu lub dodaniu takich jonów, jak K+ i Ca2+ (w mniejszym stopniu Na+). Frakcja λ nie żeluje ze względu na wysoki stopień siarczanowania3). W κ-karagenach mostki wewnątrzcząsteczkowe tworzą się w obecności jonów K+ (lub Rb+ i Cs+). Mostek jest najpierw formowany przez wiązanie jonowe między K+ i grupą siarczanową D-galaktozy, a następnie przekształca się w elektrostatyczne 1772 97/10(2018) Dr Joanna RYCHLICKA-RYBSKA w roku 1988 ukończyła studia na Wydziale Chemii Uniwersytetu Jagiellońskiego w Krakowie. W 1994 r. uzyskała stopień doktora nauk chemicznych na tym samym Wydziale. Jest dyrektorem Działu Badawczo- -Rozwojowego i Laboratorium w firmie Regis Sp. z o.o. w Krakowie. Specjalność - chemia fizyczna, chemia surowców spożywczych. Mgr inż. Dorota CHORĄŻYK w roku 2012 ukończyła studia na Wydziale Nauk o Żywności Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Jest doktorantką Katedry Technol[...]

 Strona 1