Wyniki 1-3 spośród 3 dla zapytania: authorDesc:"Remigiusz Zapolski"

Utlenianie liposomów w układzie askorbinian-żelazo(III) w obecności dipeptydów histydynowych


  W układzie modelowym liposomów określono aktywność antyoksydacyjną preparatów dipeptydów histydynowych. Proces utleniania był indukowany jonami żelaza(III) w obecności kwasu askorbinowego. Jako czynnik antyoksydacyjny zastosowano preparat karnozyny oraz preparat dipeptydów histydynowych o stężeniach dipeptydów w zawiesinie 0,25-2,5 mM. Przy stężeniu 0,25 mM dipeptydów zaobserwowano 50-proc. inhibicję tworzenia końcowych produktów utleniania wyrażonych jako poziom substancji TBARS. Całkowitą inhibicję tworzenia produktów utleniania zaobserwowano przy stężeniu 2,5 mM. Wysoka aktywność inhibująca procesy peroksydacji lipidów przy stosowanych niskich stężeniach dipeptydów histydynowych stwarza możliwość wykorzystania preparatów na skalę przemysłową. Phosphatydylcholine was oxidized at 37°C in an aq. suspension with FeCl3 and ascorbic acid in presence of carnosine and anserine to study the oxidn.-limiting effect of the histidine dipeptides by detn. of lipid hydroperoxide and malonoaldehyde contents in the reaction mixt. The addn. of 0.25 mM of carnosine effectively inhibited the oxidn. of liposomes under the expt. conditions. Właściwości antyoksydacyjne histydyny i jej pochodnych, w tym dipeptydów (m.in. karnozyny), wynikają z obecności pierścienia imi- Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Ewa Biazik*, Anna Pudło, Remigiusz Zapolski, Wiesław Kopeć, Teresa Skiba Utlenianie liposomów w układzie askorbinian-żelazo(III) w obecności dipeptydów histydynowych Oxidation of liposomes in the ascorbate-iron(III) model system in the presence of histidine dipeptides Mgr inż. Anna PUDŁO w roku 2010 ukończyła studia na Wydziale Nauk o Żywności Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Jest doktorantką Katedry Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Specjalność - biotechnologia. Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławi[...]

Zdolność preparatów dipeptydów histydynowych do wiązania żelaza w układach modelowych


  Przedstawiono alternatywną metodę oceny właściwości antyoksydacyjnych dipeptydów histydynowych, polegającą na ciągłym pomiarze potencjału badanego roztworu względem zespolonej elektrody platynowej. Wykazano dobrą powtarzalność metody oraz jej przydatność do opisu właściwości dipeptydów wyrażonych poprzez kompleksowanie metali przejściowych, inhibicję oksydacji oraz zdolność redukcji żelaza. Fe(III) ions were reduced and H2O2 odxidn. of Fe(II) ions was inhibited by addn. of L-(+)-ascorbic acid, Na2 versenate, ferrozine, carnozine or anserine to predict their antioxidant activity. Linear relationship between changes in potential of a Pt electrode and concn. of antioxidants was obsd. The pract. applicability of the expt. method was confirmed. Karnozyna (β-analyno-kap.-histydyna) i jej pochodne, głównie anseryna (β-alanylo-N-metylo-kap.-histydyna) i homokarnozyna (N-α-(4-aminobutyrylo)histydyna), są dipeptydami występującymi w relatywnie wysokim stężeniu w mięśniach szkieletowych (karnozyna) oraz w mózgu kręgowców. Obecność karnozyny decyduje o pH macierzy międzykomórkowej, transporcie jonów wapnia pomiędzy macierzą międzykomórkową a komórką oraz potencjale antyoksydacyjnym przestrzeni międzykomórkowej. Właściwości antyoksydacyjne karnozyny i jej pochodnych wyrażają się przez mechanizmy eliminacji tlenu singletowego1) i rodników hydroksylowych2) oraz przez właściwości chelatujące metali przejściowych, takich jak żelazo, miedź, nikiel i cynk. Udowodniono, że w warunkach in vitro karnozyna wykazuje funkcję ochronną względem lipidów, białek, DNA oraz względem Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Remigiusz Zapolski, Ewa Biazik*, Anna Pudło, Teresa Skiba, Wiesław Kopeć Zdolność preparatów dipeptydów histydynowych do wiązania żelaza w układach modelowych Ability of histidine dipeptide preparations to bind iron ions in model system Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrod[...]

Extraction of glycosaminoglycans and gelatin from bone raw materials containing cartilage tissue Ekstrakcja glikozaminoglikanów i żelatyny z surowców kostnych zawierających tkankę chrzęstną DOI:10.12916/przemchem.2014.506


  Porcine rib cartilage and bone residues after chicken frame deboning were hydrolyzed at 60°C for 12-48 h to recover glycosaminoglycans and gelatin. The process efficiency was expressed as the amt. of isolated chondroitin sulfate and hydroxyproline. Total recovery of chondroitin sulfates and gelatin from cartilage was achieved after 24 h of extn. with papain (concn. 8 mg/g) or with proteinase (6 mg/g). Complete recoverty of glycosaminoglycans from the bone residues was achieved after 48 h. When proteinase was used, the max. degree of collagen-to-gelatin hydrolysis was only about 60%. Badano proces termiczno-enzymatycznej ekstrakcji glikozaminoglikanów (GAG) i żelatyny z surowców ubocznych przemysłu mięsnego i drobiarskiego (śrut kostny z korpusów kurcząt, chrząstki z żeber świni). Efektywność procesu wyrażono ilością wyizolowanych siarczanów chondroityny oraz hydroksyproliny. Całkowity odzysk siarczanów chondroityny z chrząstki wieprzowej i śrutu kostnego uzyskano po 24 h ekstrakcji przy użyciu papainy w ilości 8 mg/g surowca lub proteinazy Protamex w ilości 6 mg/g. Pełna ekstrakcja GAG ze śrutu kostnego wymagała 48 h. Jeśli użyto enzymu Protamex, maksymalny stopień hydrolizy kolagenu do żelatyny wynosił tylko ok. 60%. Glikozaminoglikany (GAG) są to ujemnie naładowane liniowe heteropolisacharydy występujące w wielu tkankach zwierzęcych. Związki te są bogate w grupy siarczanowe i karboksylowe składające się z reszt N-acetylo-heksozaminy, D-glukozaminy, D-galaktozaminy lub N-siarczanowanej D-glukozoaminy oraz reszt kwasu D-glukuronowego lub D-iduronowego1). Pod względem struktury wszystkie GAG dzieli się na: kwas hialuronowy, siarczan keratanu, siarczan chondroityny i siarczan dermatanu oraz heparynę/siarczan heparyny. W zależności od typu komórek, rodzaju tkanek oraz gatunku zwierząt budowa GAG różni się ilościowo i jakościowo pod względem składu i sekwencji disacharydu2). Bogata w GAG jest tkanka chrzęstna, której główny[...]

 Strona 1